Общие сведенья о ЛДГ

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является важным внутриклеточным, цинксодержащим ферментом, который присутствует в большинстве органов и тканей. Изменение в большую или в меньшую сторону количества дегидрогеназы лактата и его множественных изоферментов может свидетельствовать в пользу повреждения целостности или деструктивных изменений органов, в которых они находятся.

Главной биохимической функцией ЛДГ в человеческом организме является превращение молочной кислоты в пировиноградную. Это происходит благодаря специфической структуре фермента, что позволяет отщепить от молекулы лактата гидроксильную группу с последующим образованием пирувата. Пировиноградная кислота является основоположной в цикле трикарбоновых кислот, который также известен как цикл Кребса. Цикл Кребса - это важнейший этап в дыхательных процессах практически всех клеток, которые используют оксиген.

Молочная кислота является опасным и многочисленным метаболитом организма. Благодаря ферменту ЛДГ лактат используется для расщепления глюкозы с последующим образованием большого количества энергии. Выработанная энергия используется организмом для осуществления жизненно необходимых биохимических реакций и сокращения мышц, в результате чего образуется молочная кислота.

При недостатке кислорода в человеческом организме может происходить обратная трансформация лактата в пировиноградную кислоту. У дрожжей, которые являются анаэробными организмами, лактат перевоплощается в этиловый спирт. Данное явление известно, как брожение и активно используется в промышленности и быту.

Если в человеческом организме находиться недостаточное количество кислорода, фермент лактактатдегидрогеназа накапливается, что приводит к фатальным изменениям в метаболизме клетки и нарушении целостности ее оболочки. Выход содержимого клетки в кровяное русло ведет к повышению количества ЛДГ, которое врачи обнаружат при биохимическом исследовании крови. Лактатдегидрогеназа является одним из важнейших показателей деструкции клеток тканей и органов, в которых он находится.

Виды ЛДГ

1. ЛДГ-1. Обнаруживают в клетках сердечной мышцы и головного мозга
2. ЛДГ-2. Локализуется в тканях почки и селезенки
3. ЛДГ-3. Чаще всего находят в легких, тироидной железе, панкреасе и надпочечниках
4. ЛДГ-4. Является характерным для плаценты и мужских половых гормонов
5. ЛДГ-5. Маркер деструктивных поражений мышечной ткани и печени.

Наиболее часто первый изофермент находят при остром поражении миокарда, известном как инфаркт. Это явления используют для диагностики инфаркта миокарда, что помогает значительно уменьшить летальность. При инфаркте миокарда ЛДГ-1 повышается через 12-16 часов.

В нынешнее время для быстрой диагностики поражения миокарда используют тропопониновые тесты. Они являются более специфичными и при этом быстрее появляются в крови. Тропониновые тесты становятся положительными в первые часы, после начала некротических изменений в сердечной мышце.

Увеличение количества изоферментов 2, 3 и 4 в кровяном русле будет свидетельствовать не только о деструктивных изменениях в соответствующих органах, но и о массивной гибели тромбоцитов. Эти изменения могут свидетельствовать о наличии у пациента тромбоэмболии легочной артерии. Поскольку летальность при ТЭЛА очень высока, то своевременная диагностика поможет спасти жизнь пациента.

Повышение количества пятого изофермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в большинстве случаев происходит в острой фазе вирусных гепатитов.

Как определяется ЛДГ?

Для определения ЛДГ и его изоферментов исследуют венозную кровь пациента. Не существует особой подготовки к сдаче крови на ЛДГ, поскольку этот показатель не является специфичным.

Для проведения адекватного исследования врачи рекомендуют несколько общих правил:

1. Забор крови у пациента делаться натощак. Желательно чтобы процедура была проведена до 10-11 утра. Специфичной диеты не нужно соблюдать. Необходимо не принимать пищу за 8 часов до предполагаемого похода в больницу. Если нарушить это правило, то кровь свернется и будет непригодной для дальнейшего исследования
2. За сутки перед сдачей стоит отказаться от курения
3. За несколько дней до похода в лабораторию необходимо отказаться от приема алкогольных напитков. Алкоголь влияет на коагуляционные и реологические свойства крови. Также при употреблении алкоголя повышается количество ЛДГ-5, из-за некроза клеток печени
4. В день сдачи крови стоит отказаться от приема лекарственных средств. Ацетилсалициловая кислота, контрацептивы, антидепрессанты могут существенно менять коагуляционные свойства крови, что приведет к невозможности проведения исследования. Если же пациент принял какое-то лекарственное средство ему стоить сообщить об этом врачу. Скорее всего, медицинские сотрудники забор крови перенесут на другой день
5. Значительные физические нагрузки накануне исследования значительно меняют показатели крови, что приводит к неадекватному результату

Какой специалист обращает внимание на данный параметр?

Исследования лактатдегидрогеназы не является специфическим показателем заболевания. Этот анализ используется как вспомогательный и указывает на разрушения клеток или воспалительный процесс. Терапевт, онколог, кардиолог и врач общей практики - семейной медицины могут назначить данный анализ при подозрении на развития болезни исходя из симптомов и анамнеза.

В таких случаях врач назначает исследования лактатдегидрогеназы:

1. При болях разного характера за грудиной. Используют в качестве дифференциального параметра. Такие боли могут вызвать инфаркт легкого, инфаркт миокарда, стенокардия напряжения и спокойствия, гастроэзофагиальная рефлексная болезнь. Увеличения первого изофермента будут свидетельствовать о развитии у пациента инфаркта миокарда
2. При злокачественных опухолях онколог назначает данный анализ для наблюдения динамики развития и протекания болезни. Также снижение фермента ЛДГ будет говорить об успешности лечения и регрессе опухолевого процесса. Не так давно ученые синтезировали вещество, которое блокирует выработку лактатдегидрогеназы. Это приводит к накоплению внутри клетки молочной кислоты и ее гибели. Если это вещество ввести в локацию развития опухолевого процесса, то раковые клетки будут гибнуть. Экспериментально доказано, что такое лекарство эффективно только на первых стадиях развития опухолевого процесса
3. При постановке стадии ранее диагностированных болезней почек и печени
4. При анализе состояния мышечной ткани
5. При мониторинге состояния пациента с хроническими заболеваниями
6. При обследовании всего организма в профилактических целях
7. С целью определения вида анемии

Значения ЛДГ

На основе изменения концентрации ЛДГ в крови невозможно поставить диагноз. Интерпретировать и делать какие-либо выводы может сделать только врач. Норма концентрации ЛДГ в крови зависит от возраста, пола и состояния пациента. Врачи в своей работе пользуются такими референтными значениями:

1. От рождения ребенка и до первого года этот параметр равняется 451 единицам на литр
2. От первого до третьего года жизни это значение равняется 344 единицам на литр
3. От 3 до 6 лет норма будет соответствовать 314 единицам на литр
4. В 6-12 лет норма равняется 332 единицам на литр
5. От 12 до 17 лет норма будет в диапазоне 279 единиц на литр
6. 17 лет и старше референтные значение нормы уже распределяются в зависимости от пола исследуемого. Для пациентов мужского пола эти значения будут на уровне 135-225 единиц на литр. Для женского пола- 135-214 единиц на литр

Для беременных и профессиональных спортсменов референтные значения ЛДГ выше, чем в популяции.

Изменения показателей ЛДГ в кровяном русле

Причиной увеличения количества лактатдегидрогеназы в крови могут быть следующие патологические состояния:

• Инфаркт сердечной мышцы
• Вирусные гепатозы
• Цирротические изменения печени
• Онкологические заболевания
• Острый панкреатит
• Заболевания почек
• Анемии
• Травматические повреждения
• Заболевание мышечной ткани
• Функциональные нарушения сердечно-сосудистой и дыхательной системы
• Лимфома
• Лейкемии
• Миозиты и полимиозиты
• Воспаления легких
• Флеботромбоз нижней конечности
• Вирус иммунодефицита человека
• Сепсис
• Острый некротический процесс

Количество лактатдегидрогеназы понижается при успешном лечении онкологической патологии, гемолитических анемий, лимфом. Также ЛДГ понижается при наличии у пациента оксалатов, мочевины и специфического ингибирующего фермента. Если пациент перед исследованием принимал лекарственные средства, то результат будет занижен. К таким лекарственным препаратам относят: амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, каптоприл, преднизолон, налтрексон, цефотоксим, спазмолитики.

ЛДГ в спинномозговой жидкости и плевральном выпоте

Увеличение количества фермента лактатдегидрогеназы в плевральном выпоте помогает врачам провести дифференциальную диагностику экссудата и транссудата. Если этот показатели больше чем в два раза, то это свидетельствует в пользу экссудата, а если ниже, то это транссудат. При эмпиеме плевры количество лактатдегидрогеназы повышается до 1000 единиц на литр.

В ликворе повышение ЛДГ обнаруживают при бактериальном менингите.

Заключение

Значение определения ЛДГ в крови не высоко, ввиду ее малой специфичности. ЛДГ повышается при болезнях почек, печени, сердца и характеризует деструкцию их клеток.

Анализ на ЛДГ может натолкнуть на мысль о заболевании. Без дополнительных исследований поставить диагноз невозможно.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Лактатдегидрогеназа или ЛДГ играет большую роль в жизнедеятельности организма и измерение его уровня необходимо для диагностики многих заболеваний. Данный фермент содержится в клетках и тканях всего организма. Поэтому по содержанию его в крови нельзя точно выявить заболевание, а только заподозрить патологический процесс. Случаи, когда лактатдегидрогеназа понижена, встречают редко и требуют дополнительного исследования.

ЛДГ содержится почти во всех клетках и тканях организма человека и участвует в важнейших химических реакциях. Фермент играет важную роль в процессе окисления глюкозы с выделением энергии для поддержания жизнедеятельности клеток. Такая реакция может происходить как в присутствии кислорода, так и без него. В результате образуется углекислый газ, молекулы воды и энергия. Также ЛДГ принимает непосредственное участие в синтезе молочной кислоты. При недостаточном содержании в организме кислорода, уровень молочной кислоты резко возрастает. В этом случае ЛДГ способствует ее преобразованию в пировиноградную кислоту.

В организме человека ЛДГ не способен накапливаться.

Он очень быстро разрушается и выводится естественным путем .

Посмотрите видео про этот фермент

Как проводится анализ?

Для выявления пониженного или повышенного содержания фермента пациентам назначают проведение биохимического анализа крови. В качестве исследуемого материала используют венозную кровь. В основном производят забор крови на сгибе руки. В некоторых случаях могут брать материал из пятки или мочки уха. У малышей проводят забор крови при помощи специального ланцета.

Место прокола сначала очищают специальными антисептическими растворами. После чего делают прокол стерильным шприцем и иглой. Полученный материал собирают в стерильную пробирку. В условиях лаборатории ее помещают в центрифугу для получения сыворотки.

И только после этого начинают исследование.

Что может повлиять на результат анализа?

Точность результатов во многом зависит от правильности забора крови , подготовки пациента и правильности проведения анализа. Сдавать кровь необходимо только на голодный желудок в утренние часы. За сутки до исследования необходимо исключить прием жирной, жареной и острой пищи, алкоголя и лекарственных препаратов. Если пациент принимает медикаменты на постоянной основе, то специалисту необходимо об этом сообщить, так как некоторые препараты могут увеличивать показатели. Накануне важно исключить какие-либо физические нагрузки и нервное напряжение.

Также на результат анализа может повлиять нарушения в процессе забора крови, длительное хранение биоматериала и ошибки лаборанта в процессе анализа.

Какие значения считать пониженными?

Если ЛДГ снижен в крови это значит, что в организме происходят патологические изменения . Нормативный показатель напрямую зависит от возраста пациента. Низкий показатель ЛДГ у пациентов встречается достаточно редко. Подобное явление происходит в результате ускоренного расщепления глюкозы. Низкими показателями считают:

• новорожденных менее 180 ед/л;
• у малышей до 12 месяцев ниже 138 ед/л;
• у детей младше 15 лет нижняя граница составляет 98 ед/л;
• у взрослых женщин и мужчин – 123 ед/л.

Лактатдегидрогеназа может быть понижена при различных мутациях генов человека .

Симптомы и признаки

В большинстве случаев при низком содержании ЛДГ человек не ощущает симптомов. При некоторых генных мутациях могут появиться

• слабость,
• сонливость,
• потеря веса,
• вялость и апатия.

Опасности и последствия

Любой патологический процесс влечет за собой определенные последствия для человека. Именно поэтому своевременная диагностика и лечения играют большую роль.

В большинстве случаев низкие значения фермента не свидетельствуют о развитии какой-либо патологии.

Причины

Так как низкое содержание фермента встречается очень редко, причин вызвавших подобное явления немного:

• длительное применение аскорбиновой кислоты, цефотаксима, метронидазола и других медикаментов;
• высокое содержание мочевины и оксалатов в организме человека (возникает при образовании камней в мочевыводящих путях и почках);
• генные мутации;
• при терапии онкологических заболеваний, лимфомы, анемии, лейкоза.

ЛДГ в крови - что это такое

Почти каждый человек испытывает сильнейшее напряжение, когда получает на руки результат назначенного врачом анализа и не знает, как его интерпретировать, а на визит к врачу попадет не сразу. Мы подробно разберем, что такое ЛДГ или LDH в биохимическом анализе крови, для чего сдается анализ, какая норма ЛДГ у мужчин и женщин, расшифровка результатов.

Анализ ЛДГ - что это

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ или LDH) – это фермент, который принимает участие в расщеплении глюкозы при отсутствии кислорода (в анаэробных условиях), превращая пировиноградную кислоту в молочную и обратно.
В обычных условиях энергию клетка берет от расщепления глюкозы до воды и углекислого газа при участии кислорода. При неблагоприятных условиях, когда по какой-либо причине к клетке не поступает достаточно кислорода, с целью самосохранения глюкоза также преобразуется в молочную кислоту, в этой реакции вырабатывается значительно меньше энергии. На этом этапе и нужна лактатдегидрогеназа. ЛДГ в норме присутствует в незначительном количестве в клетках всех тканей в качестве «страховки», чтобы какое-то время продержаться при отсутствии кислорода, но не накапливается!
ЛДГ попадает в кровь при разрушении тех клеток, в которых ее больше всего, а именно миокарда, эритроцитов, скелетных мышц, печени.

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle). В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH - миокард и эритроциты
• ЛДГ2 – HHHM - лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM - легкие
• ЛДГ4 – HMMM - скелетные мышцы, плацента, поджелудочная железа, почки
• ЛДГ5 – MMMM - скелетные мышцы и печень.

Важно отметить, что ЛДГ – показатель повреждения клеток, но не специфичен для какого-либо органа или заболевания.
Определение активности фермента ЛДГ применяется при состояниях связанных с разрушением клеток – при опухолевых заболеваниях, гемолизе – распаде эритроцитов, для поздней диагностики инфаркта миокарда и др.
Раковые клетки потребляют много глюкозы, но, в отличие от здоровых, расщепление происходит анаэробно – без кислорода (даже при его достатке в крови). Поэтому в клетках опухолей всегда повышено количество ЛДГ. Также при опухолевых заболеваниях злокачественная ткань разрушает здоровую. Поэтому данный анализ назначается при злокачественных опухолях. Не совсем корректно его называть онкомаркером, поскольку ЛДГ повышается и при ряде других состояний с повреждением клеток. Но изменения этого показателя позволяет судить о динамике злокачественного заболевания и об эффективности его лечения.
После инфаркта миокарда ЛДГ повышается и достигает пика через 24-48 часов и держится на высоком уровне до 10 дней. Это важно для подтверждения инфаркта миокарда спустя 24 часа после болевого приступа, в то время как определение креатининфосфокиназы ценно для ранней его диагностики. При инфаркте миокарда ЛДГ повышается преимущественно за счет ЛДГ- 1 и 2. В норме ЛДГ-1 и 2 составляет около 30-50% от общего количества данного фермента.

Анализ крови ЛДГ – расшифровка

Норма ЛДГ в течение жизни меняется - у детей показатели выше и с возрастом уменьшаются:

• новорожденные в первые 4 дня жизни: менее 750 Ед/л;
• 4 – 10 дни жизни: менее 2000 Ед/л;
• до 2 лет: менее 430 Ед/л;
• от 2 до 12 лет: менее 295 Ед/л;
• старше 12 лет: не более 250 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у женщин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у женщин - менее 211 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у мужчин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у мужчин - менее 226 Ед/л.

Повышение лдг в крови - причины

Как уже говорилось выше, повышение ЛДГ происходит при множестве состояний, сопровождающихся разрушением клеток. Кроме заболеваний, ЛДГ повышается во время беременности, после интенсивной физической нагрузки.

Причины повышения ЛДГ в крови:

• инфаркт миокарда;
• гепатиты различной этиологии (вирусные, токсические);
• механическая желтуха;
• цирроз печени;
• состояния, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов (гемолитическая анемия, серповидно-клеточная, мегалобластная анемии, в следствие отравления некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливания несовместимой крови и др.);
• острый лейкоз;
• поражение скелетной мускулатуры (обширные травмы, атрофия);
• болезни почек: гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки;
• острый панкреатит;
• злокачественные новообразования;
• прием некоторых лекарственных средств: цефалоспорины, сульфаниламиды, НПВС (нестероидные противовоспалительные средства), анестетики, кофеин;
• любые заболевания, сопровождающиеся массивным распадом клеток: тяжелые шоковые состояния, выраженная гипоксия, обширные ожоги;
• беременность;

ЛДГ – что это такое в крови, что скрывается за загадочной аббревиатурой. Наверное, подобный интерес испытывали многие, кто получил направление на этот анализ и теперь со страхом ждет результата, но стоит сразу предупредить, что поводов для беспокойства нет. Проведенное исследование не выявит какое-то опасное заболевание, а лишь подтвердит или опровергнет уже имеющийся диагноз. А тем, кто хочет подробнее узнать о том, что это за показатель, рекомендуется ознакомиться с предложенной ниже информацией.

Лактатдегидрогеназа или ЛДГ – клеточный фермент, который участвует в синтезе молочной кислоты и помогает расщеплению глюкозы. Ферментное соединение поступает в кровоток только после разрушения клетки.

Несмотря на то, что лактатдегидрогеназа одинаково работает во всех клетках, имеются небольшие отличия в зависимости от вида ткани. Виды ЛДГ принято помечать номерами:

• I – миокард и нервная ткань;
• II – кровь и печеночные клетки;
• III – легкие, щитовидка, поджелудочная железа, кора надпочечников и мышцы;
• IV – мужская половая сфера, плацента, гепатоциты и органы, в которых содержится лактатдегидрогеназа III;
• V – кости, плацентарная структура, половые органы у мужчин, печеночные клетки.

Лабораторная диагностика позволяет определить, происходит ли большое разрушение клеток, а характерные маркеры указывают на предположительную локализацию патологии.

У человека, не имеющего острых проблем со здоровьем, показатель ЛДГ остается неизменным. Из-за физиологического отмирания клеточной структуры небольшое количество фермента поступает в кровоток, но примерно столько же выводится из организма.

Показания для исследования

Анализ крови на ЛДГ необходим в следующих случаях:

• анемия;
• инфаркт;
• подозрение на онкологию;
• некроз (при любых заболеваниях);
• патологии печени;
• болезни половой сферы;
• неходжинская лимфома;
• хронические болезни сердца;
• мышечные поражения любой этиологии.

Биохимический анализ крови на ЛДГ назначают в тех случаях, когда есть подозрение на повышенное разрушение клеток.

ЛДГ в анализе не поставит точно диагноз «рак» или «инфаркт». По характеру маркера лактатдегидрогеназы можно только определить, какие клетки разрушаются. Исследование служит дополнительным методом диагностики и позволяет уточнить характер и тяжесть патологического процесса.

Нормы лактатдегидрогеназы

Для ЛДГ норма изменяется в зависимости от возраста:

Расшифровка показателей проводится не только с учетом того, насколько изменились нормальные значения, дополнительно учитывается количество лактата крови.

Лактат или молочная кислота синтезируется под действием лактатдегидрогеназы и почти всегда изменение уровня ЛДГ сопровождается колебанием содержания молочной кислоты в крови. Избыток лактата в кровеносном русле (лактатацидоз) изменяет ph крови в кислую сторону и может стать причиной метаболического лакацидоза (нарушения кислотно-щелочного баланса).

ЛДГ понижен – что это значит

Понижение этого показателя означает, что в человеческом организме разрушается меньше клеток. У здорового человека такое состояние вызывается приемом витамина С.

Временное понижение может возникнуть при успешной терапии следующих заболеваний:

• лейкозы;
• злокачественные новообразования;
• гемолитическая анемия.

Если вернуться к выложенной выше таблице, то можно заметить, что в детском возрасте нет нижней границы, указана только максимально допустимая норма ЛДГ в крови. На снижение показателя врачи обращают внимание только при лечении заболеваний, связанных с повышенным разрушением клеточной структуры.

Причины повышения

Если лактатдегидрогеназа повышена, то это всегда признак патологии, связанной с разрушением клеток.

ЛДГ повышен бывает при следующих состояниях:

• острый инфаркт миокарда;
• анемия, связанная с разрушением эритроцитов;
• воспалительные процессы в печени;
• ТЭЛА;
• острая фаза гепатита;
• раковые новообразования;
• дыхательная недостаточность;
• инфаркт легкого;
• воспаление легочной ткани;
• болезни крови;
• гемолиз тромбоцитов;
• болезни костей и мышц;
• гангрена;
• опухоли половой сферы;
• поражение паренхимы почек.

Ложное повышение ЛДГ может быть вызвано:

• злоупотреблением жирной пищей;
• повышенной физической нагрузкой;
• стрессовым фактором;
• употреблением спиртного;
• приемом некоторых медикаментов.

Чтобы исключить ложноположительный результат, необходимо правильно подготовиться к исследованию. Назначая анализ, врач обычно дает пациенту памятку, где указаны все правила подготовки к исследованию.

Физиологическое повышение лактатдегидрогеназы может отмечаться при серьезных занятиях спортом и при беременности, но при этом увеличение ЛДГ не значительно. Во всех других случаях превышение нормы является признаком серьезного патологического процесса.

Способы лечения

Норма ЛДГ в крови восстановится после устранения причины разрушения клеточной структуры, поэтому способы лечения будут зависеть от характера патологического процесса:

• Инфаркт. Терапия направлена на уменьшение болевого синдрома и восстановление полноценного кровообращения в миокарде. Для этого используются наркотические и ненаркотические анальгетики и кроворазжижающие средства. Цель лечения – уменьшить площадь некроза за счет улучшения кровоснабжения тканей и предотвратить тромбоз сосудов.
• Анемия. Больному дают препараты, помогающие предотвратить разрушение эритроцитов и стимулирующие выработку красных кровяных телец. Помимо приема медикаментов пациентам рекомендуют соблюдение диеты, богатой железом и витаминами.
• Онкология. При злокачественных новообразованиях проводят специфическую противоопухолевую терапию. Снижение лактатдегидрогеназы после химиотерапии или после оперативного удаления опухоли служит показателем успешности лечения.
• Поражения печени. При любых воспалительных процессах в паренхиме необходимо устранить очаг воспаления и защитить гепатоциты от разрушения. Помимо противовоспалительных средств человеку назначают гепатопротекторы (Гептрал, Карсил) для защиты печеночных клеток.
• Панкреатит. Воспаление поджелудочной железы проводят в стационарных условиях консервативными методами. В редких случаях, например, при панкреонекрозе, показано удаление органа.

ЛДГ анализ берут неоднократно во время проведения лечения. Уменьшение количества лактатдегидрогеназы служит показателем того, что терапия подобрана правильно и у больного отмечается улучшение.

Как видно, анализ на ЛДГ важен. С его помощью можно обнаружить патологическое разрушение тканевых структур задолго до того, как у пациента появится выраженное ухудшение самочувствия.